De specificiteit van het enzym: types en kenmerken van actie

Het woord "enzym" heeft Latijnse wortels. Vertaald betekent het "zuurdeeg". De Engels gebruikte de term "enzym", afgeleid van het Griekse woord betekent hetzelfde. Enzymen genaamd gespecialiseerde eiwitten. Ze worden gevormd in de cellen en hebben de mogelijkheid om het verloop van biochemische processen te versnellen. Met andere woorden, zij als biologische katalysatoren. Beschouw verder dat een specificiteit van enzymen weergeeft. также будут описаны в статье. Soorten specificiteit zal ook worden beschreven in het artikel.

Algemene eigenschappen

De manifestatie van de katalytische activiteit van sommige enzymen wordt veroorzaakt door de aanwezigheid van een aantal verbindingen met niet-eiwit aard. Ze zijn genoemd co-factoren. Zij zijn onderverdeeld in twee groepen: metaalionen en een aantal anorganische stoffen en co-enzymen (organische stoffen).

activiteit mechanisme

Door hun chemische aard, enzymen een groep eiwitten. Echter, in tegenstelling tot de laatste, de elementen in kwestie bevatten de actieve plaats. Het is een unieke set van functionele groepen van amino- zuurresten. Zij moeten strikt worden georiënteerd in de ruimte als gevolg van de tertiaire of quaternaire structuur van het enzym. In de actieve plaats van de katalysator en substraat vrijlating sites. Last - is wat te wijten is aan de specificiteit van enzymen. Het substraat is de stof die inwerkt op het eiwit. Voorheen werd gedacht dat hun interactie op een "slot en grendel" wordt uitgevoerd. Met andere woorden, de actieve site nauw aansluit bij de substraat. Op dit moment gedomineerd door een andere hypothese. Er wordt gedacht dat in eerste instantie is er geen exacte overeenkomst is, maar het lijkt in de loop van de interactie van stoffen. De tweede - een katalysator - een site van invloed op het specifieke karakter van de actie. Met andere woorden, geven van de aard van de versnelde reactie.

structuur

Alle enzymen worden verdeeld in een- en twee-component. De voormalige hebben een structuur die lijkt op de structuur van eenvoudige eiwitten. Ze bevatten alleen de aminozuren. Tweede groep - proteid - inclusief eiwit en niet-eiwit gedeelte. Laatste fungeert co-enzym voor het eerst - apoenzyme. Laatste bepaalt de substraatspecificiteit van het enzym. Dat wil zeggen dat de functie van het substraatdeel op de actieve plaats. Coenzym respectievelijk dient als katalytische gebied. Het gaat om het specifieke karakter van de actie. Zo kan als co vitaminen, metalen en andere laagmoleculaire verbindingen.

katalyse

Optreden van een chemische reactie als gevolg van de botsing van moleculen interactie stoffen. Hun beweging in het systeem wordt bepaald door de aanwezigheid van potentiële energie vrij. Chemische reacties moeten moleculen nam de overgang staat. Met andere woorden, ze moeten voldoende vermogen hebben voor het doorgeven van een energie barrière. Het vertegenwoordigt de minimale hoeveelheid energie alle moleculen reactiviteit verlenen. Alle katalysatoren, zoals enzymen, kunnen de energiebarrière te reduceren. Dit draagt bij aan de versnelde voortgang van de reactie.

In wat lijkt specificiteit van enzymen?

Dit vermogen wordt weerspiegeld in de versnelling van slechts een specifieke reactie. Enzymen kunnen beïnvloeden eenzelfde substraat. Echter, elk van hen zal alleen de specifieke reactie te versnellen. De reactie specificiteit van het enzym kan worden gezien in het pyruvaat dehydrogenase complex. Het bevat eiwitten, waardoor de PVC. De belangrijkste zijn: pyruvaat dehydrogenase, pyruvaat decarboxylase, acetyl. De reactie zelf wordt aangeduid als oxidatieve decarboxylering van STC. Het product fungeert als azijnzuur actief.

classificatie

De volgende specifieke enzymen:

1. Stereochemie. Het wordt tot expressie gebracht in het vermogen van een stof om een van de mogelijke stereoisomeren van het substraat beïnvloeden. Bijvoorbeeld kan werken op fumaratgidrotaza fumaraat. Dit betekent echter geen invloed op de cis-isomeer - maleïnezuur.
2. Absolute. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. De specificiteit van het enzym van dit type wordt uitgedrukt in het vermogen van een stof om alleen een specifiek substraat beïnvloeden. Bijvoorbeeld, sucrase reageert alleen met sucrose, arginase - arginine en dergelijke.
3. Relatieve. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. De specificiteit van het enzym in dit geval uitgedrukt in het vermogen van een stof om een groep van substraten met een binding van hetzelfde type beïnvloeden. Bijvoorbeeld, alfa-amylase reageert met glycogeen en zetmeel. Ze hebben een verbinding glycoside type. Trypsine, pepsine, chymotrypsine invloed op veel eiwitten peptide groep.

temperatuur

в определенных условиях. Enzymen zijn specifiek in bepaalde voorwaarden. Voor de meeste van hen als de beste nemen de temperatuur van + 35 ... + 45 graden. Bij het plaatsen van de stof in termen van lagere tarieven, zal zijn activiteit afnemen. Deze voorwaarde wordt aangeduid als een omkeerbare inactivatie. Wanneer de temperatuur stijgt vermogen hersteld. Er wordt gezegd dat wanneer onder omstandigheden, waarbij t de bovenstaande waarden ook inactivering optreden. In dit geval onomkeerbaar zal zijn, zoals wordt hersteld door de temperatuur te verlagen. Dit komt door het denatureren van het molecuul.

Effect van pH

De zuurgraad van de lading van het molecuul hangt. Dienovereenkomstig is de pH beïnvloedt de activiteit en specificiteit van de actieve plaats van het enzym. Optimale zuurgraad index voor elke stof een. Maar in de meeste gevallen is het 4-7. Bijvoorbeeld, voor een alfa-amylase speeksel optimale zuurgraad is 6,8. Inmiddels zijn er een aantal uitzonderingen. De optimale zuurgraad pepsine, bijvoorbeeld 1,5-2,0, chymotrypsine en trypsine - 8-9.

concentratie

Hoe meer enzymen aanwezig, hoe hoger de reactiesnelheid. Een vergelijkbare conclusie kan ten opzichte van de substraatconcentratie opgesteld. Echter theoretisch bepaald voor elke stof een verzadigen doelinhoud. Als het allemaal de actieve plaatsen worden bezet door de bestaande ondergrond. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Waardoor de specificiteit van het enzym maximaal, ongeacht de daaropvolgende toevoeging van de targets.

Stof-toezichthouders

Ze kunnen worden onderverdeeld in remmers en activatoren. Beide categorieën zijn onderverdeeld in niet-specifieke en specifieke. Voor het laatste type omvatten avtivatoram zhelchnokislye zouten (lipase podzheluzhochnoy klier), chloorionen (alfa-amylase), zoutzuur (voor pepsine). -Specifieke activatoren magnesiumionen die kinasen en fosfatasen, en specifieke inhibitoren beïnvloeden - terminale peptiden pro-enzymen. Laatstgenoemde zijn inactieve vormen van stoffen. Ze worden geactiveerd door splitsing van terminale peptiden. Zij corresponderen met bepaalde elke afzonderlijke pro-enzym. Bijvoorbeeld in een inactieve vorm van trypsine in de vorm van trypsinogen. Het actieve centrum gesloten terminale hexapeptide dat een specifieke remmer. Het activeringsproces is de splitsing. De actieve plaats van trypsine als gevolg van deze, wordt het geopend. Niet-specifieke remmers zijn zouten van zware metalen. Bijvoorbeeld kopersulfaat. Ze veroorzaken denaturatie van verbindingen.

remming

Het kan concurreren. Dit verschijnsel wordt uitgedrukt in het voorkomen van structurele overeenkomst tussen de remmer en het substraat. Ze gaan in een strijd voor de link naar de actieve plaats. Indien de remmer hoger is dan het substraat gevormd kopleksferment remmer. Bij het toevoegen van de doelsubstantie verhouding veranderen. Hierdoor wordt de remmer worden vervangen. Bijvoorbeeld, het succinaat dehydrogenase te fungeert als een substraat succinaat. Remmers zijn oxaalacetaat of malonaat. Concurrerende producten worden beschouwd als om de reactie te beïnvloeden. Vaak zijn ze gelijk aan substraten. Bijvoorbeeld voor glucose 6-fosfaat product glucose. Het substraat zal hetzelfde glucose-6-fosfaat. Competitieve remming is niet bedoeld om structurele overeenkomst tussen de stoffen. Remmer en substraat kunnen gelijktijdig binden aan het enzym. Er is dus de vorming van een nieuwe verbinding. Ze is kompleksferment substraat-inhibitor. Tijdens de interactie van het actieve centrum geblokkeerd. Dit komt door het binden aan het katalytische remmer van de actieve plaats. Een voorbeeld is het cytochroom oxidase. Voor dit enzym dient als een substraat zuurstof. Cytochrome oxidase remmers zijn zouten van blauwzuur.

allosterische regulering

In sommige gevallen, behalve het actieve centrum, die de specificiteit van het enzym bepalend, kunnen andere link. De component werkt als een allosterische het. Als dezelfde naam is verbonden aan een activator van het enzym verhoogt de effectiviteit. Als reactie op de allostere remmer komt het midden, de werkzame stof respectievelijk afneemt. Bijvoorbeeld, adenylaatcyclase en guanylaatcyclase verwijst naar een enzym met allosterische regulering type.